Diferencias entre inhibidores enzimáticos irreversibles e inhibidores enzimáticos reversibles
Los inhibidores de enzimas son moléculas pequeñas e iones que pueden unirse a las enzimas para reducir su actividad catalítica. La inhibición enzimática es un importante mecanismo de control en los sistemas biológicos. Además, es el proceso que utilizan muchos fármacos para reducir eficazmente la actividad enzimática mediada por enfermedades. Los inhibidores de enzimas pueden clasificarse como inhibidores irreversibles y reversibles.
¿Qué son los inhibidores enzimáticos irreversibles?
Los inhibidores irreversibles se unen fuertemente a la enzima, disociándose de ella muy lentamente. Pueden formar enlaces covalentes o no covalentes con su objetivo.
Muchos fármacos importantes, como la penicilina, son inhibidores enzimáticos irreversibles. La penicilina es un antibiótico que puede matar bacterias al unirse covalentemente a la enzima transpeptidasa, lo que impide la síntesis de la pared celular bacteriana.
Otro ejemplo es la aspirina, que forma enlaces covalentes con la enzima ciclooxigenasa, reduciendo así los procesos inflamatorios.
Los inhibidores irreversibles se pueden clasificar en tres categorías: reacciones específicas de grupo, análogos de sustrato e inhibidores suicidas.
Los reactivos específicos de grupo pueden unirse a un residuo de aminoácido específico de la enzima y modificarlo irreversiblemente. Por lo que son menos específicos, pudiendo interaccionar con muchas enzimas.
Los análogos de sustrato presentan una estructura similar al sustrato de la enzima y pueden modificar covalentemente su residuo de sitio activo.
Los inhibidores suicidas son los inhibidores enzimáticos más específicos. Se unen como sustrato a la enzima y se procesan a través de la reacción catalítica. Luego, la catálisis genera un intermediario que inactiva covalentemente la enzima.
¿Qué es un inhibidor enzimático reversible?
Los inhibidores reversibles forman enlaces no covalentes con la enzima. Se caracterizan por una rápida disociación de su objetivo.
Los inhibidores reversibles se pueden clasificar en dos categorías principales, inhibidores competitivos e inhibidores no competitivos.
Un inhibidor reversible es competitivo cuando la enzima puede unirse a su sitio activo, ya sea con el inhibidor formando un complejo enzima-inhibidor (EI) o con el sustrato formando un complejo enzima-sustrato (ES).
En este caso de inhibición competitiva, la unión de la enzima al sustrato o al inhibidor es mutuamente excluyente: la enzima no puede unirse al inhibidor y al sustrato al mismo tiempo.
Se consigue una reducción de la actividad catalítica de la enzima reduciendo el contenido del complejo enzima-sustrato.
Un aumento en la concentración del sustrato puede prevenir la inhibición de la enzima.
En la inhibición reversible no competitiva, el sustrato y el inhibidor se unen simultáneamente a diferentes sitios de la enzima, volviéndola inactiva. Esta inhibición no se puede superar aumentando la concentración de sustrato.
Diferencia y similitudes entre inhibidores irreversibles e inhibidores enzimáticos reversibles
- Los inhibidores enzimáticos irreversibles y los inhibidores enzimáticos reversibles pueden unirse a las enzimas y reducir su actividad catalítica.
- Los inhibidores irreversibles se unen fuertemente a la enzima diana y la disociación del complejo enzima-inhibidor es muy lenta. El efecto de la inhibición es irreversible. Por otro lado, los inhibidores reversibles se caracterizan por una rápida disociación del complejo enzima-inhibidor. El efecto de la inhibición es reversible.
- Los inhibidores irreversibles se pueden clasificar en tres categorías: reacciones específicas de grupo, análogos de sustrato e inhibidores suicidas. Los inhibidores reversibles se clasifican en dos grupos: inhibidores competitivos e inhibidores no competitivos.
- Los análogos de sustrato irreversibles y los inhibidores competitivos reversibles actúan de manera similar imitando el sustrato específico de la enzima. Los análogos de sustrato modifican irreversiblemente el sitio activo de la enzima y la inhibición competitiva puede revertirse aumentando la concentración de sustrato.
Inhibidores enzimáticos irreversibles vs reversibles:
Resumen
Los inhibidores enzimáticos irreversibles son moléculas que pueden unirse a las enzimas e inactivarlas.
Mientras que los inhibidores irreversibles actúan de forma más permanente modificando los sitios activos y disociándose lentamente de su enzima diana, los inhibidores reversibles se caracterizan por una disociación rápida de la enzima y su actividad inhibidora se revierte fácilmente.
